Struktur und Funktion der thermophilen D-Xylose-Isomerase

Projektleitung und Mitarbeiter

Bisswanger, H. (Prof. Dr. rer. nat.), Lehmacher, A. (Dr. rer. nat.)

Forschungsbericht : 1990-1992

Tel./ Fax.:

Projektbeschreibung

Das Enzym D-Xylose-Isomerase ist von besonderer biotechnologischer Bedeutung aufgrund seiner Faehigkeit, Glucose in Fructose umzuwandeln. Es benoetigt dazu divalente Kationen, insbesondere Mangan und Kobalt. Es ist uns gelungen, das Enzym aus dem extrem thermophilen Bakterium Thermus aquaticus zu isolieren und zu charakterisieren. Im Gegensatz zu bekannten Enzymen aus im normalen Temperaturbereich lebenden Organismen weist dieses Enzym eine Reihe interessanter Besonderheiten auf, wie in seinem Beduerfnis fuer divalente Kationen und in seiner Effektivitaet in der Isomerisierungsreaktion der Glucose. Das Enzym ist auch aufgrund seiner hohen Langzeitstabilitaet besonders geeignet fuer den Einsatz in biotechnologischen Verfahren.

Mittelgeber

Drittmittelfinanzierung: DFG

Publikationen

Lehmacher, A., Bisswanger, H.: Isolation and characterization of an extremely thermostable D-xylose isomerase from Thermus aquaticus HB8. - J. gen. Microbiol. 136,

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qvf-info@uni-tuebingen.de(qvf-info@uni-tuebingen.de) - Stand: 15.09.96
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